Kemisk snapshot viser vej til grønnere biobrændsel – Københavns Universitet

Nyheder > Alle nyheder > Kemisk snapshot viser ...

01. marts 2016

Kemisk snapshot viser vej til grønnere biobrændsel

Kemisk forskning

Bilbrændstof lavet af planteaffald er både bæredygtigt og godt for klimaet. Desværre er energien i stængler, bark og kviste bundet i cellulose, som er svært tilgængeligt for de enzymer, der skal omsætte cellulose til sukker, som så kan gæres til sprit. En særlig familie af enzymer, lytiske polysakkarid monooxygenaser eller LPMOer, gør cellulose lettere at omsætte, så de kan være vejen frem. Nu har kemikere fra Københavns Universitet taget et afgørende skridt frem mod at forstå, hvordan LPMOer virker ved at vise, hvordan de binder til cellulose. Det kan blive vigtigt. Blandt andet for udviklingen af bæredygtig biobrændstof-produktion.

Internationalt forskerhold bag undersøgelse

Kristian Frandsen er ph.d. studerende ved Kemisk Institut på Københavns Universitet. Sammen med lektor Leila Lo Leggio og laboratoriechef Jens-Christian Navarro Poulsen, er han en del af det internationale forskningskonsortium CESBIC, der blandt andet omfatter den danske virksomhed Novozymes. I dag udgiver forskerholdet en artikel 'The molecular basis of polysaccharide cleavage by lytic polysaccharide monooxygenases'i det ansete videnskabelige tidsskrift Nature Chemical Biology.

Hjælpeenzym i nedbrydelsesproces

Planteaffald består i høj grad af den energirige polymer cellulose, som består af sukkerstof (glukose) bundet sammen i en kæde. Glukose gæres til den sprit, som man benytter som brændstof. Kristian Frandsen, som er første-forfatter på den kommende publikation, forklarer, at LPMOer hjælper andre enzymer til at få bedre adgang til cellulosen, så de kan nedbryde det mere effektivt. Derfor er det vigtigt at forstå, hvordan de virker.

”Vi er de første, der har kunnet få et billede af en LPMO lige i det første skridt af nedbrydelsesprocessen, endda i høj opløsning. Kombineret med vores samarbejdspartneres biokemiske og spektroskopiske indsigter, giver dette hele forskerholdet mulighed for at give et detaljeret indsigt i den kemiske mekanisme, altså hvordan enzymet kan kløve cellulose helt på subatomart niveau”, siger han.

Frandsen håber, at disse indsigter kan gøre det nemmere at optimere produktionen af biobrændsel og fortsætter:
"På sigt kan de måske endda bruges til at designe helt nye enzymer, der er endnu mere effektive. Derudover har projektet også givet mig kontakt til mange internationale eksperter”, siger Frandsen.

Et gennembrud at se detaljer på atomart niveau

Frandsens ph.d.-vejleder lektor Leila Lo Leggio kalder arbejdet et gennembrud. Selvom de første LPMOer blev identificeret i slutning af 90erne, troede man først, at de var glycosid hydrolaser, altså enzymer som bryder bindinger ved at anvende vandmolekyler. Det var først senere, at man opdagede, at disse enzymer anvender ilt (såkaldt oxidation). Samtidigt opdagede man, at en kobberion i enzymet var helt essentielt i processen.

”Vi har haft kendskab i et stykke tid til, hvordan enzymerne så ud alene. Det er vigtig viden, da formen styrer funktionen. Men alle i LPMO feltet har anset det som nærmest en ’Holy Grail’ at finde ud, hvordan LPMOer binder sig til cellulose. Uden den viden er det umuligt at forstå i detaljer, hvad der styrer reaktionen. Med røntgenkrystallografi har vi nu endeligt taget ’snapshots’ i krystaller af LPMO’er sat sammen med små stumper af cellulose og kan se detaljer ned til atomart niveau.”, fortæller Lo Leggio.

Vanskeligt at få enzym og cellulose til at sidde sammen

Forskergruppen fra KU har brugt røntgenkrystallografi til at belyse LPMO enzymers vekselvirkning med cellulose. For at kunne gøre dette skulle cellulose fragmenter ind i krystaller af enzymet og sætte sig fast der. Jens Christian Navarro Poulsen, som er ansvarlig for krystalliseringslaboratoriet i gruppen, fortæller:

”I gruppen har vi tidligere gjort en del forgæves forsøg på at lave en krystal, hvor de to molekyler sad sammen med lignende enzymer. Og vi ved mange andre grupper også har forsøgt. Derfor var det et stort øjeblik, at få de gode nyheder fra Kristian, at cellulose fragmenterne var tydelige i strukturen”, siger Poulsen.

International røntgen

De vigtige røntgeneksperimenter blev udført, dels i MAXlab i den svenske by Lund, dels i ESRF i den franske by Grenoble. Partnerne i det internationale forskningskonsortium CESBIC er, ud over Kemisk Institut på Københavns Universitet og Novozymes, som har identificeret og produceret enzymet til forsøgene, University of Cambridge, Aix-Marseille Université og University of York.